Tabic V.H. tabletki musujące dla kur i indyków (Żywa szczepionka dla kur i indyków przeciw rzekomemu pomorowi drobiu (choroba Newcastle-ND). – tabletka musująca) | ABIC Polska Sp. z o.o.

Tabic V.H. tabletki musujące dla kur i indyków [Żywa szczepionka dla kur i indyków przeciw rzekomemu pomorowi drobiu (choroba Newcastle-ND).] (tabletka musująca). W skład tego produktu wchodzą: Wirus ND szczep V.H.. Producentem tego produktu jest ABIC Polska Sp. z o.o., oraz posiada zezwolenie na sprzedaż które jest ważne do: Bezterminowy (procedura rejestracji: NAR).

Informacje o leku/produkcie medycznym:

Skład/substancje czynne: Wirus ND szczep V.H.
Typ produktu: weterynaryjny
Moc/stężenie: -
Forma produktu: tabletka musująca

Producent: ABIC Polska Sp. z o.o.
Numer zezwolenia: 1694
Ważność zezwolenia: Bezterminowy
Procedura rejestracji: NAR
ATC: QI01CD;QI01AD06

Informacje o składnikach leku

wirus nd szczep v.h. - Serpiny – nadrodzina białek o podobnej strukturze, zidentyfikowanych po raz pierwszy dzięki ich aktywności hamowania proteaz. Występują we wszystkich królestwach organizmów żywych. Akronim stanowiący ich nazwę ukuto, ponieważ pierwsze zidentyfikowane serpiny działały jako inhibitory proteaz serynowych przypominających chymotrypsynę (serine protease inhibitors). Znane są z niezwykłego mechanizmu działania, inhibicji nieodwracalnej. Doprowadzają proteazy do znacznej zmiany konformacji, niszcząc miejsce aktywne. Kontrastuje to z bardziej powszechnym mechanizmem inhibicji kompetycyjnej proteaz, w którym inhibitor przyłącza się do miejsca aktywnego enzymu i blokuje je. Hamowanie proteaz przez serpiny kontroluje szereg procesów biologicznych, jak krzepnięcie czy zapalenie, w efekcie czego białka te stanowią przedmiot badań medycznych. Ich unikalna zmiana konformacyjna czyni je także przedmiotem zainteresowania biologii strukturalnej i badań fałdowania białek. Mechanizm zmiany konformacyjnej daje pewne zalety, ale również i wady: geny serpin są podatne na mutacje, mogące skutkować serpinopatiami, jak niewłaściwe fałdowanie się białka czy tworzenie się nieaktywnych długołańcuchowych polimerów. Polimeryzacja serpin nie tylko ogranicza ilość dostępnego aktywnego inhibitora, ale również prowadzi do odkładania się polimerów, co skutkuje śmiercią komórki i dysfunkcją narządu. Choć większość serpin kontroluje kaskady proteolityczne, niektóre z białek o budowie serpiny nie są inhibitorami enzymów, pełniąc zamiast tego różne funkcje, jak magazynowanie białka (jak w przypadku owoalbuminy białka jaja), transport (jak białka transportujące hormony, np. TBG, transkortyna) czy opiekowanie się innymi białkami (jak HSP47). Terminem serpin określa się je wszystkie pomimo odmiennej funkcji, ponieważ wiąże je pokrewieństwo ewolucyjne.

(Pochodzenie informacji o składnikach produktu: Wikipedia)

Powered by bazalekow.eu