Masti Veyxym (Chymotrypsinum + Trypsinum + Papainum + Vitaminum A + int-rac-alfa-Tocopherylis acetas – zawiesina dowymieniowa) | Veyx-Pharma GmbH

Lek o nazwie Masti Veyxym (Chymotrypsinum + Trypsinum + Papainum + Vitaminum A + int-rac-alfa-Tocopherylis acetas / zawiesina dowymieniowa). W skład tego produktu wchodzą: Vitaminum A, witamina E, chymotrypsyna, trypsyna, Papainum. Producentem tego produktu jest Veyx-Pharma GmbH, oraz posiada zezwolenie na sprzedaż które jest ważne do: Bezterminowy (procedura rejestracji: NAR).

Informacje o leku/produkcie medycznym:

Skład/substancje czynne: Vitaminum A, witamina E, chymotrypsyna, trypsyna, Papainum
Typ produktu: weterynaryjny
Moc/stężenie: (8 mg + 8 mg + 4 mg + 100 000 IU + 120 mg)/10 g
Forma produktu: zawiesina dowymieniowa

Producent: Veyx-Pharma GmbH
Numer zezwolenia: 0656
Ważność zezwolenia: Bezterminowy
Procedura rejestracji: NAR
ATC: QD03B

Informacje o składnikach leku

vitaminum a - Kwasy tłuszczowe egzogenne (NNKT – niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe, ang. EFA – essential fatty acid) nazywane też kwasami niezbędnymi – grupa kwasów tłuszczowych, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcym, w tym również człowieka, i muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do kwasów endogennych. Żywienie pokarmami ubogimi w niezbędne kwasy tłuszczowe może doprowadzić do zaburzeń chorobowych.

witamina e - Witamina E – grupa organicznych związków chemicznych, w skład której wchodzą tokoferole i tokotrienole, pełniących w organizmie funkcję niezbędnego składnika pokarmowego, rozpuszczalnej w tłuszczach witaminy. Ich wspólną cechą jest dwupierścieniowy szkielet 6-chromanolu oraz łańcuch boczny zbudowany z 3 jednostek izoprenowych. Stosowana jako dodatek do żywności o numerze E306 (ponadto syntetyczne tokoferole noszą numery E307-309). Witamina E występuje w postaci ośmiu kongenerów, czterech tokoferoli o nasyconym łańcuchu bocznym i czterech analogicznych tokotrienoli posiadających w łańcuchu bocznym 3 wiązania podwójne. W obu grupach wyróżnia się 4 formy: α, β, γ i δ, różniące się liczbą podstawników metylowych na pierścieniu fenylowym. Każda z 8 form witaminy E wykazuje nieco inną aktywność biologiczną. Dla człowieka najistotniejszą rolę pełni α-tokoferol. Do naturalnych źródeł witaminy E należą: nasiona słonecznika, migdały, orzechy laskowe, orzeszki ziemne, oleje (słonecznikowy, szafranowy), pomidory, botwina, suszone morele, szpinak.

chymotrypsyna - Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi. Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny: metioniną tryptofanem, fenyloalaniną, tyrozyną. leucyną,Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

trypsyna - Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu. Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebny przypis]. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.

(Pochodzenie informacji o składnikach produktu: Wikipedia)

Powered by bazalekow.eu